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Rolf-Sammet-Stiftungsgastprofessur 2025 wird an Genforscher Patrick Cramer verliehen, Präsident der Max-Planck-Gesellschaft – Vorträge für Bürger*innen, Studierende, Biowissenschaftler*innen und Mediziner*innen
International bekannt wurde Patrick Cramer durch die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur eines zentralen Enzyms höherer Zellen, der RNA-Polymerase II. Es übersetzt die in der DNA kodierten Gene in RNA, mit deren Hilfe die Zelle Proteine herstellt. Mit der Struktur wurde erstmals der Mechanismus klar, durch den diese Übersetzung (Transkription) vonstattengeht. Wann die Zelle welche Gene aktiviert, ist seitdem zentrales Forschungsthema des heutigen Präsidenten der Max-Planck-Gesellschaft. Im Rahmen seiner Rolf-Sammet-Stiftungsgastprofessur an der Goethe-Universität wird Cramer in sechs Vorträgen über Gentranskription und -regulation sprechen.
FRANKFURT. Die DNA enthält zwar den Bauplan des Lebens, doch damit sich das Leben auch entfalten kann, muss dieser Bauplan gelesen und – in zeitlich wohl koordinierter Weise – in Proteine umgesetzt werden. Einige dieser Proteine sind Teil von Strukturen, die meisten jedoch setzen als Enzyme biochemische Reaktionen in Gang. So sorgen sie zum Beispiel für Stoffwechsel und Kommunikation, für Wachstum und die zahlreichen Spezialaufgaben, die Zellen in höheren Organismen übernehmen.
Nichts weniger als dieses „System Leben“ ist das Forschungsgebiet von Prof. Patrick Cramer, Chemiker und Strukturbiologe, Direktor am Max-Planck-Institut für Multidisziplinäre Naturwissenschaften und seit 2023 Präsident der Max-Planck-Gesellschaft. Nach der Aufklärung der dreidimensionalen Struktur der RNA-Polymerase II lieferten er und sein Labor viele grundlegende Beiträge zum Verständnis der Transkription von Genen in höheren – eukaryotischen – Zellen, aus denen Pflanzen, Tiere und auch der Mensch bestehen. Seine Arbeitsgruppe verbindet moderne Strukturbiologie mit der funktionellen Analyse des Zusammenspiels aller Gene, um zu verstehen, wie Gene an- und abgeschaltet werden und wie Störungen dieser Prozesse zu Krankheiten beitragen.
Kurz nach Ausbruch der COVID-19-Pandemie machte sein Team sichtbar, wie das SARS-CoV2-Virus sein Erbgut in menschlichen Zellen vermehrt, indem es die Struktur der SARS-CoV2-Polymerase charakterisierte. Damit schufen Cramer und sein Labor eine Grundlage für die Entwicklung antiviraler Therapien.
Einblicke in die neue Welt der Wissenschaft sowie in die Gentranskription und -regulation wird er in einer öffentlichen Vortragsreihe vom 15. bis 16. Januar und am 12. und 13. Februar an der Goethe Universität und bei Sanofi vorstellen. Besonders hingewiesen sei auf die beiden Vorträge:
Verleihung der Gastprofessur
durch Dekan Prof. Clemens Glaubitz und Prof. Dieter Steinhilber
und Vorlesung „Die neue Welt der Wissenschaft“
Donnerstag, 15. Januar 2026, 17:00 Uhr
Hörsaal Chemie N/H1
Max-von-Laue-Str. 7, 60438 Frankfurt (Campus Riedberg)
Bürgervorlesung
„Wie Gene funktionieren“
Donnerstag, 12. Februar 2026, 18:00 Uhr
Hörsaal 3, Otto-Stern-Zentrum
Ruth-Moufang-Str. 2, 60438 Frankfurt (Campus Riedberg)
Am 16. Januar hält Patrick Cramer zudem auf dem Campus Riedberg je eine Vorlesung für Studierende und für Wissenschaftler*innen sowie am 12. Februar eine Vorlesung auf dem Campus Niederrad für Mediziner*innen. Zum Abschluss der Gastprofessur spricht Patrick Cramer am 13. Februar beim Biopharma-Unternehmen Sanofi im Industriepark Höchst.
Die Rolf Sammet-Gastprofessur, gestiftet von der Aventis Foundation, ist eine der ältesten Stiftungsgastprofessuren an der Goethe-Universität. Sie wurde 1985 von der Hoechst AG gegründet zu Ehren ihres langjährigen Vorstandsvorsitzenden, Prof. Rolf Sammet, der seit 1975 auch Honorarprofessor an der Goethe-Universität war. Seit Januar 2015 wird sie von der Universität in Eigenregie weitergeführt. Die Aventis Foundation hat dafür den Rolf Sammet-Stiftungsfonds an der Goethe-Universität mit einer Million Euro ausgestattet. Jedes Jahr wird ein international renommierter Wissenschaftler auf dem Gebiet der Naturwissenschaften nach Frankfurt eingeladen, um sein Forschungsgebiet und seine aktuellen Arbeitsschwerpunkte in kompakter Form vorzustellen.
Programm der Rolf-Sammet-Stiftungsgastprofessur 2025:
https://www.uni-frankfurt.de/46321548/Rolf_Sammet_Stiftungsgastprofessur
Bilder zum Download:
https://mpg.canto.de/b/HBTKR
Bildtext: Prof. Dr. Patrick Cramer, Präsident der Max-Planck-Gesellschaft. Foto: Katrin Binner / MPG
Weitere Informationen
Prof. Dr. Dieter Steinhilber
Institut für Pharmazeutische Chemie
Goethe-Universität Frankfurt
Tel.: 069 798-29324
Steinhilber@em.uni-frankfurt.de
Bluesky: @goetheuni.bsky.social @patrick-cramer.maxplanck.de @maxplanck.de
Linkedin: @Goethe-Universität Frankfurt @Patrick Cramer @Max Planck Society @Aventis Foundation
Redaktion: Dr. Markus Bernards, Referent für Wissenschaftskommunikation, Büro für PR & Kommunikation, Theodor-W.-Adorno-Platz 1, 60323 Frankfurt am Main, Telefon 069 798-12498, Fax 069 798-763-12531, bernards@em.uni-frankfurt.de
Proteinengineering ermöglicht nachhaltige Produktion industriell wichtiger Fettsäuren
Fettsäuren aus Palmöl und Kokosnussöl stecken in zahllosen Produkten des täglichen Bedarfs – ihre Gewinnung befeuert jedoch die Rodung des Regenwalds. Forschende der Goethe-Universität Frankfurt haben das Enzym Fettsäuresynthase so umprogrammiert, dass es maßgeschneiderte Fettsäuren beliebiger Kettenlänge produziert. Durch zwei gezielte Veränderungen des Enzyms können statt der üblichen 16-Kohlenstoff-Ketten nun kürzere Fettsäuren hergestellt werden. In Zusammenarbeit mit einem Partnerlabor in China wurde die veränderte Fettsäuresynthase in Hefestämme eingebracht, um damit industriell begehrte Fettsäure nachhaltig im Bioreaktor zu produzieren.
FRANKFURT. Ob Waschmittel, Wimperntusche oder Weihnachtsschokolade – viele Alltagsprodukte enthalten Fettsäuren aus Palmöl oder Kokosnussöl. Die Gewinnung dieser Rohstoffe geht jedoch mit massiven Umweltproblemen einher: Regenwälder werden gerodet, Lebensräume gefährdeter Tierarten vernichtet und traditionellen Landwirten die Lebensgrundlage entzogen. Das Team um Prof. Martin Grininger von der Goethe-Universität hat nun einen biotechnologischen Ansatz entwickelt, der eine umweltfreundlichere Produktion ermöglichen könnte.
Ein molekulares Fließband mit präziser Kontrolle
Im Zentrum der Arbeiten steht ein Enzym namens Fettsäuresynthase (engl. Fatty Acid Synthase, FAS) – eine Art molekulares Fließband, das in allen Lebewesen Fettsäuren aufbaut. „In dieser Funktion ist die FAS eines der wichtigsten Enzyme des Stoffwechsels einer Zelle und wurde für diese Aufgabe über viele Millionen Jahre optimiert“, erklärt Grininger.
Das Enzym produziert normalerweise Palmitinsäure, eine Fettsäure mit 16 Kohlenstoffatomen, die als Baustein für Zellmembranen und Energiespeicher dient. Die Industrie benötigt jedoch vor allem kürzere Varianten mit 6 bis 14 Kohlenstoffatomen – genau die, die derzeit aus den problematischen Pflanzenölen gewonnen werden. Der entscheidende Vorteil der neuen Methode: „Grundsätzlich liegt unser Vorteil in der sehr präzisen Kontrolle der Kettenlänge. Wir können theoretisch jede Kettenlänge machen und zeigen das am Beispiel der C12 Fettsäure, die man ansonsten nur aus Palmkernen oder Kokosnuss bekommt“, so Grininger.
Verständnis durch Veränderung
Grininger und sein Team haben in den letzten 20 Jahren maßgeblich dazu beigetragen, die molekularen Grundlagen der FAS zu verstehen. Sie fanden heraus, dass die Kettenlänge durch das Zusammenspiel zweier Untereinheiten gesteuert wird: Die Ketosynthase verlängert die Kette wiederholt um zwei Kohlenstoffatome, während die Thioesterase die fertige Kette als Fettsäure abspaltet. „Wir haben uns dann gefragt, ob wir über die Analyse hinausgehen und FAS mit neuer Kettenlängenregulation bauen können“, sagt Grininger. „Wahres Verständnis fängt dann an, wenn man ein Phänomen verändern oder maßschneidern kann.“
Zwei gezielte Eingriffe führen zum Erfolg
Sein Doktorand Damian Ludig griff dieses Konzept auf: „Was können wir erreichen, wenn wir gezielt in das Zusammenspiel der beiden Untereinheiten eingreifen – das war die grundlegende Frage, die wir uns am Beginn meiner Doktorarbeit gestellt haben“, erzählt Ludig. „Und können wir dadurch kontrollieren, mit welcher Kettenlänge die Fettsäuren hergestellt werden?“
Ludig nutzte die Methode des sogenannten Proteinengineerings, bei der einzelne Aminosäuren ausgetauscht oder ganze Proteinbereiche modifiziert werden können. „Zwei Änderungen der FAS mittels Proteinengineering haben schließlich zum Ziel geführt“, sagt Ludig. „In der Ketosynthase-Untereinheit habe ich zunächst eine Aminosäure ausgetauscht, was dazu führte, dass Ketten ab einer bestimmten Länge nur mit geringer Effizienz weiter verlängert werden. Zusätzlich habe ich die Untereinheit Thioesterase gegen ein ähnliches Protein aus Bakterien getauscht, das Aktivität in der Abspaltung kurzer Kettenlängen zeigt.“ Je nach weiterer Justierung konnte Ludig so Fettsäuren kurzer und mittlerer Länge herstellen.
Von Frankfurt nach Dalian
Die Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Prof. Yongjin Zhou vom Dalian Institut für Chemische Physik der Chinesischen Akademie der Wissenschaften brachte schließlich den Durchbruch. Unterstützt von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) und der chinesischen National Natural Science Foundation (NSFC) gelang es Zhou und seinem Labor, Hefestämme zu entwickeln, die Fettsäuren mit nur 12 statt 16 Kohlenstoffatomen produzieren. Verschiedene Designer-FAS aus dem Grininger-Labor wurden dafür in die Hefen integriert und optimiert.
Beide Labore haben ihre Technologien bereits zum Patent angemeldet. „Von chinesischer Seite war die Firma Unilever am Projekt beteiligt. Unsere Entwicklung hat bislang ohne Industriebeteiligung stattgefunden, jedoch streben wir eine Zusammenarbeit mit einem Industriepartner an, um die Technologie in die Anwendung zu bringen“, so Grininger.
Weitergedacht: Von Fettsäuren zu Arzneistoffen
In einem zweiten Projekt ging das Labor noch einen Schritt weiter. Felix Lehmann untersuchte in seiner Doktorarbeit, wie universell FAS für maßgeschneiderte Biosynthesen einsetzbar sind. „Diese Frage ist auch von der Notwendigkeit angetrieben, chemische Verfahren immer weiter in Richtung nachhaltiger und grüner Chemie zu entwickeln“, erklärt Grininger.
Die konkrete Fragestellung: Können FAS Styrylpyrone herstellen? Diese Moleküle sind Vorläufer von Substanzen aus der Kava-Pflanze, die als potenziell angstlösende Wirkstoffe medizinisches Interesse wecken. Auch hier gelang Lehmann der Erfolg mit relativ wenigen Änderungen: „Zunächst haben wir den Teil der FAS weggeschnitten, den wir für die angestrebten Produkte nicht brauchen. Anschließend haben wir die Untereinheit Ketosynthase verändert, damit Zimtsäure als Startmolekül genutzt werden kann“, erklärt er. Das Team integrierte sogar ein weiteres Protein in die Struktur der FAS, sodass es Teil des Multienzyms wurde.
„Wir haben in diesem Projekt schließlich noch sehr systematisch betrachtet, wie wir die gesamte Biosynthese ausgehend von leicht verfügbaren Bausteinen realisieren können“, führt Grininger aus. Die Erkenntnisse seien zwar nicht von unmittelbarer Anwendungsrelevanz, helfen aber das Design neuer Synthasen anzuleiten.
An der Schnittstelle von Chemie und Biologie
„Wir haben uns als Labor in den letzten Jahren sehr gut in Richtung Biokatalyse und biotechnologische Anwendungen entwickelt – mit vielen wichtigen Beiträgen aus zahlreichen Projekten von Mitarbeiter*innen und Student*innen. Diesen Weg werden wir weitergehen. Im Rahmen des Exzellenzclusters SCALE werden wir mithilfe dieses Enzyms außerdem maßgeschneiderte Biomembranen erzeugen. Ihre Analyse hilft dabei, zentrale Zellbestandteile wie das endoplasmatische Retikulum oder die Mitochondrien besser zu verstehen“, resümiert Grininger.
Ob die Technologie die Palmöl-Problematik tatsächlich entschärfen kann, hängt nun von der erfolgreichen Skalierung mit Industriepartnern ab. Die wissenschaftliche Grundlage ist jedenfalls gelegt – und das Labor hat noch viele Ideen.
Publikationen:
Damian L. Ludig, Xiaoxin Zhai, Alexander Rittner, Christian Gusenda, Maximilian Heinz, Svenja Berlage, Ning Gao, Adrian J. Jervis, Yongjin J. Zhou & Martin Grininger. Engineering metazoan fatty acid synthase to control chain length applied in yeast. Nature Chemical Biology (2026) https://doi.org/10.1038/s41589-025-02105-w
Felix Lehmann, Nadja Joachim, Carolin Parthun, Martin Grininger. Design of a Multienzyme Derived from Mouse Fatty Acid Synthase for the Compartmentalized Production of 2-Pyrone Polyketides. Angewandte Chemie International Edition (2025). https://doi.org/10.1002/anie.202511726
Bilder zum Download:
https://www.uni-frankfurt.de/181986485
Bildtext:
1) Datei „Palmoil_Shutterstock“: Die Palmölplantagen erstrecken sich oft über Kilometer und stellen ein Problem für Mensch und Tier dar (Bild: Shutterstock).
2) Datei „Biosynthese_LehmannGrininger_DE“: Schematische Darstellung der Biosynthese in einer Zelle (oben) und im Labor (unten). Durch das Designer-Enzym wird die Kettenlänge der Fettsäure verkürzt (Bild: Felix Lehmann & Martin Grininger/Goethe-Universität).
Weitere Informationen
Prof. Dr. Martin Grininger
Institut für Organische Chemie und Chemische Biologie
Buchmann Institute for Molecular Life Sciences
Goethe-Universität Frankfurt
Max-von-Laue-Str. 15
60438 Frankfurt am Main
+49 (0)69 798 42705
grininger@chemie.uni-frankfurt.de
https://www.greeninger-chemistry.com/
Redaktion: Dr. Phyllis Mania, Referentin für Wissenschaftskommunikation, Büro für PR & Kommunikation, Theodor-W.-Adorno-Platz 1, 60323 Frankfurt am Main, Telefon 069 798-13001, Fax 069 798-763-12531, mania@physik.uni-frankfurt.de